현재 알려진 알파-APPS 는 신경영양작용을 가지고 있어 세포 내 Ca2+ 농도를 낮춰 신경세포 발육을 촉진하고 신경세포를 보호한다. 연구에 따르면 알파-APPS 는 기억과 학습 기능과 관련이 있다. 유전자 변형 쥐에 대한 연구에 따르면 유전자 돌연변이는 알파-APPS 감소, A8 산물 증가, 학습 기억 기능을 손상시킬 수 있다. 그러나, 알파-APPS 의 결핍은 알츠하이머병의 발병과 직접적으로 관련이 있다는 것을 증명하지 못했다. 또한 Adam (Adis 통합 금속단백효소) 가문이 알파 분비효소와 밀접한 관련이 있는 것으로 밝혀졌다. ADAM 가족 구성원은 종양 악사인자-알파 변환효소 (TACE 또는 ADAM 17), ADAM9, ADAMl0 을 포함한다. ADAM 이 APP 에 작용할 때, 그 아미노산 서열의 절단 부위는 알파 분비효소와 같다. 예를 들어, TACE 효소 억제제나 TACE 유전자를 사용하여 마우스를 두드려 TACE 를 줄일 수 있습니다.
많은 연구에 따르면 ADAM 과 α-분비효소는 기능적으로 많은 유사점을 가지고 있지만 완전히 일치하지는 않습니다. 따라서 ADAM 과 알파 분비효소의 관계를 연구하고 이해하면 알츠하이머병-분비효소 억제제 신약 개발에 도움이 될 수 있다. 현재 APP C99 또는 C83 단편의 다막 중간 영역에서 분해되어 Aβ40 과 Aβ42 또는 P3 을 생산하는 플루토늄 분비효소에 대한 보도가 많다. A-분비효소가 APP 에 미치는 영향은 Aβ40 과 Aβ42 의 비율을 결정하는 것이다. 정상적인 상황에서 Aβ40 은 주로 뇌조직에서 생성되는 반면 Aft42 는 알츠하이머병에 증가한다. 연구에 따르면, 플루토늄 분비효소는 조로소 (PS), 니카스틴 (Net), Aph- 1 및 Pen-2 를 포함한 다단백질 복합물로, 모두 수분 분해-분비효소 기질 기능을 갖추고 있다. Net 은 709 개의 아미노산으로 구성된 I 형 크로스막 글리코겐입니다. PS 와 결합하여 고분자 복합단백질을 형성하여 PS 에 의한 APP 및 Notch 신호 처리에 참여합니다. 실험에 따르면 PS, Net, Aph- 1 및 PEN-2 * * * * 를 결합하면 안정적인 PS 를 형성하고, γ-분비효소의 활성을 높이며, 전체 당화 Net 단백질의 표현을 증가시킬 수 있다. 반면, 위의 네 가지 단백질 중 세 가지 단백질만 결합하면, PS, Net, Aph- 1 및 Pen-2 의 조합이 감마선 분비효소를 높이는 데 도움이 된다는 것을 나타내는 APP 에 대한 분해 활성을 높일 수 없다.
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